Chemie-Nobelpreis: Biomoleküle in 3D sehen

Virus im Kryo-Mikroskop

Chemie-Nobelpreis: Biomoleküle in 3D sehen

Den Chemie-Nobelpreis gibt es in diesem Jahr für die Weiterentwicklung des Elektronenmikroskops. Aber was ist das eigentlich? Und warum musste man es weiterentwickeln?

Wofür haben die Forscher den Preis bekommen?

Die Bausteine unseres Körpers sind extrem klein. Biomoleküle, also Enzyme, Hormone und Co., sind mit dem bloßen Auge nicht sichtbar. Auch mit einem normalen Mikroskop ist man chancenlos. Wissenschaftler wollen sich diese Moleküle aber genau anschauen.

Wenn es um ganz kleine Strukturen geht, nutzten Forscher deswegen schon in den 70er Jahren gerne ein Elektronenmikroskop. Das arbeitet mit einem Strahl von Elektronen, anstatt mit Licht. Bei toter Materie funktionierte das gut - bei den Biomolekülen hingegen gar nicht. Es gab drei zentrale Probleme:

  1. Um ein wirklich scharfes Bild zu erhalten, musste ein starker Elektronenstrahl genutzt werden. Dieser zerstörte allerdings die Biomoleküle und ließ nichts übrig, was es sich anzuschauen lohnte. Ein schwacher Strahl hingegen zerstörte zwar das Molekül nicht, lieferte aber auch nur ein sehr unscharfes Bild.
  2. Biomoleküle zerfallen, wenn sie nicht genug Flüssigkeit enthalten, und müssten deswegen in Wasser schwimmend beobachtet werden. Ein Elektronenmikroskop arbeitet mit einem Vakuum. Im Vakuum jedoch verdampft das Wasser - das Molekül würde zerfallen.
  3. Ein Elektronenmikroskop lieferte bis dahin nur zweidimensionale Bilder
Elektronenmikroskop

So sahen Elektronenmikroskope früher aus: 1937

Die Nobelpreisträger nahmen sich dieser Probleme an und verbesserten die Methodik seit den 70er Jahren immer weiter. Während Richard Henderson jahrzehntelang daran arbeitete, die Auflösung des Mikroskops bei schwächeren Elektronenstrahlen zu verbessern, schrieb Joachim Frank ein Computerprogramm, mit dessen Hilfe er aus tausenden von zweidimensionalen Bildern ein dreidimensionales Bild errechnen konnte.

Jacques Dubochet kümmerte sich derweil um das Problem des Vakuums. Schon vor ihm waren Wissenschaftler auf die Idee gekommen, das Wasser mit den darin enthaltenen Biomolekülen einzufrieren. Eis verdampft im Vakuum nicht so schnell wie Wasser und hätte deswegen durchaus eine Lösung sein können. Das Problem jedoch: Die Eiskristalle lenkten den Elektronenstrahl so sehr ab, dass kein vernünftiges Bild erzeugt werden konnte. Jacques Dubochet kam schließlich auf die Lösung: Er machte aus dem Wasser kein Eis, sondern Glas, indem er es mit flüssigem Stickstoff enorm schnell abkühlte.

Moment, Wasser? Zu Glas? Wie soll das denn funktionieren? Nun, auch wenn wir als Glas landläufig einfach das Material bezeichnen, aus dem unsere Fensterscheiben sind, steckt hinter dem Begriff in der Chemie viel mehr. Kühlt man einen flüssigen Stoff sehr schnell sehr stark ab, hat er keine Zeit, Kristalle zu bilden. Seine molekulare Struktur ähnelt weiterhin eher einer Flüssigkeit - obwohl er fest ist! Der Chemiker nennt das "Glas". Da sich keine Kristalle bilden, konnte der Elektronenstrahl auch nicht mehr abgelenkt werden. Dubochet hatte ein Problem gelöst.

Heute nennt man die Methode Kryo-Elektronenmikroskopie - mit ihr können extrem kleine Strukturen angeschaut und abgebildet werden.

Was sagt die Community?

Die Topfavoriten waren es nicht, so viel ist klar. Trotzdem ist man sich einig: Verdient haben sie es.

Der eine oder andere hätte dann aber wohl doch lieber CRISPR/CAS gesehen.

Stand: 04.10.2017, 14:39